Actividad antimicrobiana de fracciones peptídicas de Mucuna pruriens contra Escherichia coli y Listeria monocytogenes.

Autores/as

  • Alfredo Benjamín Fuentes-Ortiz Facultad de Ingeniería Química, Universidad Autónoma de Yucatán, Periférico Norte Km. 33.5, Tablaje Catastral 13615, Col. Chuburná de Hidalgo Inn, 97203. Mérida, Yucatán,
  • Jorge Carlos Ruiz-Ruiz División de Estudios de Posgrado e Investigación, Instituto Tecnológico de Mérida, Av. Tecnológico Km 4.5 S/N, C.P. 97118. Mérida, Yucatán
  • Maira Rubí Segura-Campos Facultad de Ingeniería Química, Universidad Autónoma de Yucatán, Periférico Norte Km. 33.5, Tablaje Catastral 13615, Col. Chuburná de Hidalgo Inn, 97203. Mérida, Yucatán

DOI:

https://doi.org/10.19230/jonnpr.1450

Palabras clave:

Mucuna pruriens, hidrolisis secuencial, ultrafiltración, fracciones peptídicas, antimicrobianos

Resumen

En el presente trabajo se evaluó la actividad inhibitoria de crecimiento bacteriano de fracciones peptídicas de la leguminosa Mucuna pruriens, obtenidas por hidrolisis enzimática secuencial del concentrado de proteína de sus granos. Se utilizaron granos secos de Mucuna pruriens obtenidos en el estado de Yucatán de la cosecha 2015. Para la obtención del concentrado se realizó un fraccionamiento húmedo de los componentes de la harina de los granos y posteriormente se hidrolizaron mediante dos sistemas enzimáticos secuenciales, Alcalase®-Flavourzyme® y Pepsina-Pancreatina. Para obtener las fracciones peptídicas se efectuó un proceso de ultrafiltración utilizando membranas con diferente corte de peso molecular: 10, 5, 3 y 1 kDa. El grado de hidrólisis fue de 25.34 y 47.28% para los sistemas Alcalase®-Flavourzyme® y Pepsina-Pancreatina, respectivamente. El contenido de proteína de las fracciones osciló entre 0.114-1.018 mg/mL para Alcalase®-Flavourzyme® y entre 0.175-1.014 mg/mL para Pepsina-Pancreatina. El peso molecular de las fracciones peptídicas fue verificado mediante electroforesis desnaturalizante SDS-PAGE y comparado contra marcadores moleculares comerciales. Las cepas evaluadas fueron Escherichia coli O157:H7 y Listeria monocytogenes ATCC 19115. Se efectuaron antibiogramas a cada microorganismo para determinar la sensibilidad a antibióticos conocidos. Las pruebas de difusión en disco fueron negativas para las fracciones peptídicas de ambos sistemas enzimáticos.

 

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Citas

Garba S, Salihu L, Ahmed MU. Antioxidant and antimicrobial activities of Waltheria indica and Mucuna pruriens. J Pharm Sci Innovation. 2012; 1(5):5-8.

Yerra R, Gupta M, Mazumder UK. In vitro lipid peroxidation and antimicrobial activity of Mucuna pruriens seeds. Iran J Pharmacol Ther. 2005; 4:32-35.

Vikran PN, Roopchandani K, Gupta A, Kshitij A, Choudhary R. In vitro antimicrobial activity of benzene and chloroform extract of Mucuna pruriens. J Pharmacogn Phytochem. 2013; 5:19-23.

Segura MR, Espadas CP, Chel L, Betancur D. ACE-I inhibitory peptide fractions from enzymatic hydrolysates of velvet bean (Mucuna pruriens). Agric Sci. 2013; 4(12):767-773.

Shree MS, Kumar BS. Antifungal and anthelmintic activity of extracts of Mucuna pruriens seeds. Int J Clin Pharmacol Ther Toxicol. 2011; 1:4.

Herrera FG, Ruiz JC, Acevedo JJ, Betancur D, Segura MR. ACE inhibitory, hypotensive and antioxidant peptide fractions from Mucuna pruriens proteins. Process Biochem. 2014,; 49(10):1691-1698.

Pedroche J, Yust M, Girón N, Alaiz M, Millán F, Vioque J. Utilisation of chickpea protein isolates for production of peptides with angiotensin I- Converting enzyme (ACE)-inhibitory activity. J Sci Food Agric. 2002; 82:960-965.

Nielsen P, Petersen D, Dammann C. Improved method for determine food protein degree of hydrolysis. J Food Sci. 2001; 66:642-648.

Cho MJ, Unklesbay N, Hsieh F, Clarke AD. Hydrophobicity of bitter peptides from soy protein hydrolisates. J Agric Food Chem. 2004; 52:5895-5901.

Lowry O, Rosebrough NJ, Farr L, Randall R. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol Chem. 1951; 193:267-275.

CLSI. Performance Standards for Antimicrobial Susceptibility Testing; Twenty-Fourth Informational Supplement. CLSI document M100-S24. Wayne, PA: CLSI. 2014; 50-52.

Method for Antimicrobial Dilution and Disk Susceptibility Testing of Infrequently Isolated or Fastidious Bacteria; Proposed Guideline. M45-P CLSI. 2005; 25-27.

Park P, Jung W, Nam K, Shahidi F, Kim S. Purification and characterization of antioxidative peptides from protein hydrolysate of lecithin-free egg yolk. J Amer Oil Chem Soc. 2001; 78(6):651-656.

Adebowalea KO, Lawalb OS. Foaming, gelation and electrophoretic characteristics of Mucuna bean (Mucuna pruriens) protein concentrates. Food Chem. 2003; 83:237-246.

Machuka J. Characterisation of the seed proteins of velvet bean (Mucuna pruriens) from Nigeria. Food Chem, 2000; 68:421-427.

Nicolas, P. Multifunctional hosto defense peptides: Intracellular- targeting antimicrobial peptides. FEBS J. 2009; 275:6483-6496.

Zeitler B, Herrera-Diaz A, Dangel A, Thellmann M, Meyer H, Sattler M, Lindermayr C. De-Novo design of antimicrobial peptides for plant protection. PloS One. 2013; 8:71-87.

Chadha, P, Das HA. Pathogenesis related protein, AhPR10 from peanut: An insight of its mode of antifungal activity. Planta. 2006; 225:213-222.

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Publicado

2017-04-24